記者15日從清華大學獲悉，該校生命科學學院教授施一公研究組14日在《自然》雜志在線發(fā)表題為《細菌能量耦合因子轉運蛋白結構》的研究論文，首次報告了能量耦合因子轉運蛋白復合物四聚體的晶體結構，并通過結構信息闡述了該蛋白復合物的工作分子機制。
 
　　能量耦合轉運蛋白是一類近年來新鑒定的轉運蛋白，廣泛存在于革蘭氏陽性病原菌之中，負責攝入一些維生素及其他微量元素。
 
　　經(jīng)過近3年的不懈努力，施一公領導的研究團隊通過X-射線晶體衍射的方法解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。這一轉運模式有別于目前對于轉運蛋白的通用模型，是一種嶄新的膜轉運蛋白工作模型。
 
　　這是施一公研究團隊繼2010年在世界上首次解析并報告膜蛋白的晶體結構之后，在研究能量耦合因子轉運蛋白方面的又一次重大突破。清華大學提供的資料顯示，由于該轉運蛋白只存在于細菌里，可以針對這類蛋白篩選或設計新的抗菌藥。因此這項工作不僅是闡述能量耦合因子轉運蛋白工作機制方面的一次突破，也對解決日益嚴重的細菌抗藥性等問題有著參考價值。